在对蛋白质进行研究之前，首先要对其进行分离纯化。蛋白分离和蛋白纯化是蛋白质后续结构和功能研究的基础。沉淀技术是比较传统的蛋白分离纯化方法，具有成本低、操作简单、回收率高、设备要求低等优点。然而该方法对蛋白的选择性不高，适用于蛋白的初步纯化和浓缩。大量纯化的重组蛋白可用于药物筛选、结构生物学研究、细胞生物学研究、蛋白质组学等的一系列生物医学领域的研究，上海生物公司美迪西提供蛋白纯化服务。
蛋白质沉淀常用于蛋白质的粗提取，用于去除非蛋白成分。蛋白质能够溶于水是因为表面有亲水性的氨基酸。在蛋白质的等电点处，若溶液的离子强度特别高或特别低，蛋白质则倾向于从溶液中析出。此外，基于多种理化因素对蛋白质表面的水化膜或电荷进行破坏和中和后使蛋白质分子间失去排斥力，而彼此靠近、吸引和聚积，最后从溶液中沉淀出来。常用的沉淀分离方法有以下几种。
1、盐沉淀法
盐沉淀法是最常用的蛋白沉淀方法，多用于蛋白质和酶的分离纯化，其原理是利用盐离子的水化作用使蛋白表面的水化层破坏，疏水区暴露，蛋白由于疏水作用面发生沉淀。不同的蛋白在不同盐浓度下析出，因而可以通过缓慢改变盐的浓度使不同的蛋白分级沉淀，达到分离纯化目的。在盐沉淀方法中，最常用于沉淀的盐是硫酸铵，其优点有价格便宜、溶解度大、温度影响小、对蛋白的活性影响小。
2、有机沉淀法
有机沉淀法是利用有机溶剂降低水活度，破坏蛋白表面水化膜，引起蛋白的沉淀，多用于蛋白质和酶、多糖、核酸以及生物小分子的分离纯化。该方法的优点是有机溶剂易分离，能使蛋白快速脱盐与浓缩，但是容易升温造成蛋白变性，因此需要在低温下操作。常用于沉淀蛋白的有机溶剂有丙酮、乙醇和甲醇等，其中乙醇本身无毒且易挥发，因此适用于药物蛋白纯化。
3、热沉淀方法
热沉淀方法是利用不同蛋白的热稳定性不同，从而通过加热的方式除去热稳定性差的蛋白，最后剩下热稳定性高的蛋白，达到分离纯化目的。该方法的优点是操作简单、成本低；其缺点在于有较大的局限性，仅适用于纯化耐热蛋白。因此，使用该方法前，必须充分了解并确定目的蛋白的热稳定性。热沉淀法多用于除去某些不耐热的和在一定PH值下易变性的杂蛋白，如利用热沉淀法纯化了可溶性肿瘤坏死因子受体Ⅱ，利用热沉淀法纯化了乙醛脱氢酶。
4、等电点沉淀法。
等电点沉淀法是利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法，用于氨基酸、蛋白质及其他两性物质的沉淀。在大多数的时候，并不能知晓杂蛋白的等电点，而且蛋白质在等电点时还存在一定的溶解度，使目的蛋白沉淀不完全。因此，等电点沉淀法不适合单独使用，更适合作为辅助方法，结合其他纯化方法来实现蛋白的沉淀分离。例如，将等电点沉淀法与盐沉淀法相结合，便可取得较好的分离效果。
此外还有有机聚合物沉淀，主要是使用PEG聚乙二醇（Polyethyene glycol）作为沉淀剂。
蛋白质的可逆沉淀叫做盐析，不可逆沉淀叫做变性。如蛋白质的水化膜遭到破坏或者中和了表面的净电荷后形成的沉淀往往是可逆的，在蛋白盐析、蛋白等电沉淀中最为常见，可以利用这一特性也常用来纯化分离蛋白。而蛋白分子在遭到剧烈的物理化学，如高温、极端pH等作用时，分子中的次级键遭到破坏断裂，导致空间构象从紧密有序的变为松散无序的状态，这种清况下形成的沉淀是不可逆的，蛋白发生变性。
发生可逆沉淀后，可以尝试通过增加溶剂，调节pH，添加助溶剂等方式来处理。若发生不可逆沉淀，则可以选择离心，过滤等方式去除。
