二次酶解后水解度无显著变化，为什么呢？

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标题:[未解决]二次酶解后水解度无显著变化，为什么呢？

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mr.henry[使用道具]
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发表于 2015-6-24 15:52 资料个人空间短消息加为好友

小中大

我的课题首先是利用碱性蛋白酶酶解试验底物的固定酶切位点，酶解后利用福林酚法测定蛋白含量，酶解液中多肽含量为38%，然后希望用另一种蛋白酶（外切蛋白酶）将前一步酶解的产物进行二次酶解，整个实验中使用甲醛滴定法测定水解度，后发现经过二次酶解后水解度无显著变化，我不明白的地方就是，按照甲醛滴定法的测定原理，经二次酶解后水解度应该有显著变化才对，这一问题困惑我好长时间，希望各位不吝赐教，谢谢！

娜爷~[使用道具]
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发表于 2015-6-24 15:53 资料个人空间短消息加为好友

小中大

对碱性蛋白酶的固定酶切位点有点好奇，谁能解答一下？

小书虫[使用道具]
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发表于 2015-6-24 15:56 资料个人空间短消息加为好友

小中大

它的水解位点是什么氨基酸残基，这方面的资料少

outeer[使用道具]
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发表于 2015-6-24 15:58 资料个人空间短消息加为好友

小中大

资料中说的是会切断芳香族氨基酸与其他氨基酸之间的肽键

冰@舟[使用道具]
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发表于 2015-6-24 16:00 资料个人空间短消息加为好友

小中大

我之前在文献里看到过说诺维信的Alcalase碱性蛋白酶没有固定的酶切位点。