人体血液中获取的人血清蛋白应用广泛，不仅可以作为血浆容量扩充剂和临床急救药品，还可以作为一种生物制品辅料。然而人血来源有限，而且血源还容易受艾滋病和肝炎等传染疾病污染的影响，因此供应较为紧张。研究表明采用毕赤酵母表达系统生产重组人血清蛋白是一种安全和有效的方法，具有可大规模生产、来源不受病原体污染等特点。
利用基因工程技术生产药物是将重组DNA技术构建目的产物基因插入细菌、酵母、哺乳动物细胞和昆虫细胞等4个表达系统来实现的，人血清蛋白基因的表达研究首次是大肠杆菌表达的。人血清蛋白（HSA）是重要的临床药物，广泛用于失血创伤、烧伤引起的休克、肝硬化及肾病引起的水肿或腹水的治疗中，在血液透析、烧伤等治疗过程中可发挥辅助作用。还有研究表明在冷冻液中加入HSA可使低温冷冻的剂血得到改善，在当代制药行业中，HSA可以作为保护剂及其他蛋白的稳定剂和赋形剂。在诊断试剂和医疗器械包被剂的应用上，HSA还可以当做标签。因此进行重组人血清蛋白表达研究具有重要意义。
首次实现人血清蛋白基因表达的是在大肠杆菌中，然而用大肠杆菌表达的重组人血清蛋白表达量虽然高，但是由于产物容易形成包涵体，且变性、复性等过程繁琐，以及重组人血清蛋白的生物活性较差等原因，使得应用大肠杆菌表达系统的应用意义不大。而利用枯草芽孢杆菌表达rHSA，产量低，信号肽去除效果较差，rHSA不能通过细胞壁分泌到胞质中而是黏附于细胞壁上，也不适合于工业化生产。
随后改用真核酵母作为rHSA的表达分泌系统，如将带有Ｎ端Asp-Ala-His-Lys-Ser特征序列的成熟人血清白蛋白cDNA基因（1.8kb）与各种不同的信号肽编码序列体外拼接，并克隆在含有UYP启动子和ADH1终止子的表达质粒Pjdb207上，重组酿酒酵母表达系统的表达水平为55mg/L，但是rHSA在这个系统中依然难以分泌，大都形成受体细胞结合型的表达产物。
进一步的改进方法是使用乳酸克鲁维酵母作为受体细胞，其α-杀伤毒素蛋白的信号肽能大大提高表达产物的分泌效率。重组基因在酿酒酵母启动子PPGK的控制下，摇瓶试验克隆株可分泌表达400mg/L的rHSA；而在高密度发酵过程中，每升发酵液中可获得数克最终重组产物。而且，由乳酸克鲁维酵母生产的rHSA具有正确的折叠构象和加工模式，17对二硫键完全正确配对，与天然的人血清白蛋白几乎没有区别。
美迪西科研人员建立了成熟的酵母表达纯化服务平台，提供优质的重组蛋白在毕赤酵母和酿酒酵母中的表达与纯化服务。
我国有研究者进行了重组人血清蛋白在毕赤酵母表达系统中的表达研究，研究者实现了重组人白蛋白在巴斯德毕赤酵母(Pichiapastoris)中的高效表达[2]。方法是将构建的rHSA表达载体转化毕赤酵母，用G418筛选抗性克隆，SDS-PAGE与Western印迹检测并鉴定表达产物;采用生化法、电泳扫描及Brodford法、竞争ELISA3种方法测定摇瓶培养条件下rHSA的表达量。
Western印迹分析发现转移至膜上的酵母表达产物能与抗人血清白蛋白单克隆抗体结合，相对分子质量与人血白蛋白一致，证明在酵母中成功地表达了rHSA。在甲醇诱导下摇瓶培养，rHSA表达量随诱导表达时间的延长而增加，第8天产量约为3.5g/L。因此人血清白蛋白表达载体与毕赤酵母基因组整合，可获得酵母表达株。摇瓶培养，该株表达量为3.5g/L。
此外，人血清白蛋白与CD4受体的融合蛋白（HSA-CD4）生产工艺也已经问世，开发这种融合蛋白的目的是作为人免疫缺陷型病毒（HIV）的感染阻断剂使用.重组可溶性的CD4蛋白已被证明能有效阻止HIV感染CD4+淋巴细胞，但这种重组蛋白在人体内的半衰期极短，很难达到临床治疗所需的浓度。人血清白蛋白具有较长的半衰期，体内分布广，而且没有酶学或免疫学活性，因而是一种理想的生物活性蛋白载体。实验结果证实，HSA-CD4融合蛋白在体内的抗病毒活性与可溶性的CD4相似，但在兔子体内的半衰期比可溶性CD4长140倍。如果人体能耐受高浓度的HSA-CD4融合蛋白，则这种蛋白有望成为一种艾滋病毒的拮抗药物。
