在生物制药领域，基因工程技术在生物医药、疫苗研发等方面得到了广泛的应用。作为一种体外基因表达系统，昆虫细胞表达系统表达体外基因的原理是通过转座作用将转移载体中的表达组件定点转座到能在大肠杆菌中增殖的杆状病毒穿梭载体（Bacmid）上，通过抗性和蓝白斑筛选到重组穿梭质粒，提取穿梭质粒DNA转染昆虫细胞后，得到的子代病毒即为重组病毒。将病毒上清浸染昆虫细胞，获得表达的重组蛋白。
昆虫细胞表达系统又被称为昆虫杆状病毒系统，在医药方面，可以将昆虫细胞表达系统用于药用蛋白质如生长因子、酶、干扰素等的大量生产。糖基化是蛋白质的一种重要的翻译后修饰，蛋白质分子表面的糖链可以对其分子结构及生理生化特征产生重大影响。昆虫细胞表达系统作为一种应用广泛的真核表达系统，具有糖基化作用、乙酰化作用、磷酸化作用等一系列蛋白质的翻译后加工修饰的过程。美迪西科研人员建立了成熟的杆状病毒-昆虫细胞表达服务平台，提供包括重组杆状病毒制备、重组蛋白及其复合物的表达与纯化服务。
胰岛素是一种用于调节糖代谢，维持身体内的血糖平衡和糖尿病治疗的蛋白质，它是由胰岛B细胞分泌的一种激素。然而由于人胰岛素为非糖基化修饰的蛋白质激素，它在生物体内的半衰期非常短。而蛋白质的N-糖基化修饰对其正确折叠、生理功能及生物半衰期的延长有很大的作用。研究发现利用昆虫细胞表达系统可表达糖基化修饰的人胰岛素原蛋白。
1、利用昆虫细胞表达系统可表达糖基化修饰的人胰岛素原蛋白
研究者在国内外已有胰岛素类似物的研究基础上，结合糖生物学（glycobiology）研究的技术手段，对人胰岛素原基因进行DNA重组改造。在B链的N末端添加保守的N-糖基化修饰碱基序列，并在具有翻译后修饰的真核表达系统中表达，使其在重组改造位点上生成具有能够延长该重组人胰岛素原的生物半衰期，而不影响其生物功能及引起人体免疫反应的糖链。
结果表明经过N-糖基化修饰的人胰岛素原在昆虫细胞及家蚕体内得到表达，与不带糖基化修饰位点的人胰岛素原蛋白相比分子量略大一些。衣霉素实验表明人胰岛素原在家蚕细胞中得到了糖基化修饰。该实验进一步在原核生物即大肠杆菌中表达了带有糖基化修饰位点的人胰岛素原，将其与真核生物中的表达产物进行比较。Western印迹分析结果显示其分子量比家蚕细胞中的小，从而进一步说明带有糖基化位点的人胰岛素原能够在昆虫细胞里面表达并且被糖基化修饰。
研究者对人胰岛素原基因进行了基因工程改造，在目的位点添加N-糖基化修饰的保守碱基序列，并通过昆虫杆状病毒表达系统表达糖基化修饰的人胰岛素原蛋白，探索了利用昆虫杆状病毒表达系统生产长效人胰岛素的可行性。
2、利用昆虫细胞表达系统可表达重组人类ZP3蛋白
研究者探讨利用重组表达系统制备重组人类ZP3(hZP3)蛋白的方法和技术难点，为hZP3蛋白的制备和应用打下技术基础。方法是构建hZP3的载体质粒pFASTBACHTa-hZP3，在大肠杆菌宿主细胞中利用杆状病毒Bac-to-Bac系统同源重组构建重组的杆状病毒穿梭载体Bacmid，用重组的Bacmid转染Sf9细胞制备重组杆状病毒，分别表达带HIS标签的hZP3全长蛋白(氨基酸1~424)和截短的hZP3蛋白(氨基酸23~348)。摸索重组hZP3蛋白的表达时间和纯化制备方法。
结果成功制备了表达重组人hZP3全长蛋白和截短体蛋白的Bacmid和杆状病毒颗粒，Western印迹分析检测表明，在Sf9细胞中较好的表达时间段为感染后72~96h。重组表达的hZP3蛋白可以部分被钴柱亲和纯化，大量的重组hZP3蛋白不能结合到亲和介质而流穿，但确切的原因还未知。纯化得到的hZP3经荧光素DylightDye488标记，符合标准。因此利用昆虫细胞杆状病毒表达系统表达hZP3蛋白是可行的，可以进一步优化，但hZP3蛋白的有效富集和纯化方法是最大的瓶颈，还需要进一步摸索。
目前昆虫细胞表达已经被成功用于表达数千种不同类型的蛋白，除了可以生产蛋白质外，昆虫细胞表达系统还消除了从实验室到大规模生产系统的限制。随着分子生物学的发展，人们对于昆虫细胞和杆状病毒的了解将会越来越深入，昆虫细胞表达系统的应用面也将会越来越广泛。
