解析膜嵌入式H+转运焦磷酸酶的晶体结构

H+转运焦磷酸酶(H+-PPases)是活跃的质子转运体，它通过水解焦磷酸(PPi)建立了跨膜的质子梯度。


H+-PPases以同源二聚体的形式首次发现于植物液泡膜，以及几种原生动物和原核生物的细胞膜。


到目前为止，H+-PPases的三维结构以及质子转运的详尽机制还未可知。近日，由绿豆H+-PPase(VrH+-PPase)与亚氨二磷酸盐(IDP，一种非水解的底物类似物)形成的复合物由台湾国立清华大学Yuh-Ju Sun教授等人所解析，在2.35埃的分辨率。相关论文在线发表在3月28日的Nature。


研究发现，每一个VrH+-PPase亚基都包含了一个由16个跨膜螺旋形成的完整的膜结构域。IDP被结合到细胞质基质区域的每个亚基，并被大量的带电残基和5个Mg2+捕获。


这个以前没有描述的质子转运通路由6个核心跨膜螺旋形成。质子泵能够被PPi的水解所起始，H+然后通过一个由Arg242, Asp294, Lys742及Glu301组成的通路被转运进液泡腔，。


研究人员因此建立一个偶联质子泵以及PPi的水解的工作模型。